W prestiżowym czasopiśmie naukowym "Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America" (PNAS) ukazała się praca, której współautorami są naukowcy z Wydziału Biochemii, Biofizyki i Biotechnologii UJ. Badając chorobotwórcze mutacje mitochondrialne pokazali oni, w jaki sposób białka hemowe zmieniają swoje właściwości, aby efektywnie przenosić elektrony.
W komórkach istnieją skomplikowane maszynerie białkowe, których zadaniem jest przekształcanie energii dla podtrzymania funkcji życiowych. Procesy te bazują na transferze elektronów, który zachodzi przy udziale m. in. grup hemowych zakotwiczonych w białkach. Aby taki transfer zachodził efektywnie, grupy hemowe muszą mieć odpowiednie właściwości fizyko-chemiczne. Okazuje się, że nawet niewielkie zmiany strukturalne mogą w znaczny sposób zmieniać takie właściwości, choć związek przyczynowo-skutkowy takich zmian nie zawsze jest poznany. Tak jest m.in. w przypadku szeregu chorób mitochondrialnych, gdzie zmiany wywołane pojedynczą mutacją w białku powodują np. nietolerancję na wysiłek.
Naukowcy z Zakładu Biofizyki Molekularnej Wydziału Biochemii, Biofizyki i Biotechnologii UJ przyglądnęli się jednej z takich chorobotwórczych mutacji mitochondrialnych. Poprzez zastosowanie zaawansowanych technik spektroskopowych wykorzystujących pomiary elektronowego rezonansu paramagnetycznego w bardzo niskich temperaturach, ujawnili nietypowe właściwości hemu w zmutowanym białku. Uzyskane wyniki zostały uzupełnione symulacjami dynamiki molekularnej (wykonanymi przy współpracy z naukowcami z Uniwersytetu Helsińskiego), które ujawniły, że dla utrzymania efektywnego transferu elektronów w tym białku kluczowa jest stabilizacja specyficznego elementu struktury: wiązania wodorowego do hemu. Na podstawie tych obserwacji zaproponowano zasadę, w myśl której, wpływając na to wiązanie wodorowe, możliwe jest modulowanie właściwości hemu w ściśle ograniczonym zakresie. Przypuszczalnie zasada ta ma charakter uniwersalny i odnosi się także do innych białek hemowych. Może zatem stać się pomocna w projektowaniu sztucznych białek i aktywnych układów zawierających hem, wykorzystywanych m.in w nanotechnologii.
Współautorami pracy zatytułowanej "Hydrogen bonding rearrangement by a mitochondrial disease mutation in cytochrome bc1 perturbs heme bH redox potential and spin state" opublikowanej w PNAS (www.pnas.org/content/118/33/e2026169118) są naukowcy z UJ: dr Patryk Kuleta, dr hab. Marcin Sarewicz, Iwona Ekiert, dr Robert Ekiert i prof. Artur Osyczka oraz badacze z Finlandii: Jonathan Lasham i Vivek Sharma. Projekt finansowany był przez FNP (grant Homing Plus dla dr. Roberta Ekierta) oraz z funduszy NCN (grant Maestro dla prof. Artura Osyczki).
