Publikacja zespołu kierowanego przez dr. hab. Artura Osyczkę z Wydziału Biochemii, Biofizyki i Biotechnologii UJ znalazła się na pierwszym miejscu wśród najczęściej czytanych w pierwszym kwartale tego roku artykułów branżowego czasopisma "Biochemistry".

W pracy przedstawiono opis właściwości spektroskopowych i aktywności enzymatycznej wyizolowanych z błon fuzyjnych pochodnych cytochromu bc1 z przerwaną symetrią kofaktorów. W badaniach tych pokazano, że transfer elektronu pomiędzy monomerami kompleksu jest w stanie podtrzymać enzymatyczną aktywność całego białka, zgodnie z modelem postulowanym w poprzednich pracach tej grupy. Model ten zakłada, że każde połączenie między centrami katalitycznymi dimerycznego cytochromu bc1 po obu stronach błony jest enzymatycznie kompetentne.

Cały artykuł można przeczytać tutaj.