18 listopada 2021 r. na łamach prestiżowego czasopisma "Nature Communications" ukazała się praca "Crystal structures of the elusive Rhizobium etli L-asparaginase reveal a peculiar active site". Publikacja jest wynikiem współpracy naukowców z Uniwersytetu im. Adama Mickiewicza (UAM), Instytutu Chemii Bioorganicznej PAN w Poznaniu oraz Uniwersytetu Jagiellońskiego w Krakowie.
W pracy opisano funkcję enzymatyczną oraz strukturę przestrzenną nowego enzymu (nazwanego ReAV) rozkładającego prosty aminokwas - asparaginę - do kwasu asparaginowego i amoniaku. Enzymy o takiej funkcji, zwane asparaginazami, są pilnie poszukiwane przez medycynę, gdyż przy spełnieniu pewnych dodatkowych warunków mogą okazać się doskonałymi lekami w terapii ostrej białaczki u dzieci. Opisany w publikacji enzym nie spełnia wszystkich kryteriów doskonałego leku, lecz poznanie jego struktury daje szansę na takie jej „ulepszenie”, by te kryteria spełnić. Enzym ReAV jest nowy w tym sensie, że jego struktura całkowicie zaskoczyła badaczy znających asparaginazy od podszewki. Z drugiej strony, batalia o poznanie struktury białka ReAV toczyła się prawie 20 lat. Świadczy to zarówno o skali problemu, jak i o skali osiągnięcia. Opisane w pracy badania były finansowane przez grant Narodowego Centrum Nauki.
Opublikowany artykuł został opracowany przez zespół pracujący pod kierunkiem prof. Mariusza Jaskólskiego z Zakładu Krystalografii Wydziału Chemii UAM. Wśród autorów pracy są też m.in. dr Joanna Loch oraz Anna Ściuk z Zakładu Krystalochemii i Krystalofizyki Wydziału Chemii UJ.
